Advances in Clinical and Experimental Medicine

Adv Clin Exp Med
Impact Factor (IF) – 1.514
Index Copernicus (ICV 2018) – 157.72
MNiSW – 40
Average rejection rate – 84.38%
ISSN 1899–5276 (print)
ISSN 2451-2680 (online)
Periodicity – monthly

Download PDF

Advances in Clinical and Experimental Medicine

2013, vol. 22, nr 5, September-October, p. 659–666

Publication type: original article

Language: English

Salivary Lysosomal Exoglycosidases Profiles in Patients with Insulin-Dependent and Noninsulin-Dependent Diabetes Mellitus

Profil ślinowych egzoglikozydaz lizosomalnych u pacjentów chorych na cukrzycę insulino- i nieinsulinozależną

Anna Zalewska1,A,B,C,D, Małgorzata Knaś2,A,B,C,D, Marek Niczyporuk3,B,C,E, Hady Hady Razak4,B,C,E, Napoleon Waszkiewicz5,B,C,E,G, Adrian Wojciech Przystupa6,B,C,E, Danuta Waszkiel1,E,F, Wiesław Zarzycki7,A,F

1 Department of Conservative Dentistry, Medical University in Białystok, Poland

2 The Institute of Health Care, The Higher Vocational School – Prof. E.F. Szczepanik, Suwałki, Poland

3 Research Laboratory of Esthetic Medicine, Medical University in Białystok, Poland

4 1st Clinical Department of General and Endocrine Surgery, Medical University in Białystok, Poland

5 Department of Psychiatry, Medical University in Bialystok, Choroszcz, Poland

6 Maternity and Gynaecological Private Hospital in Białystok, Poland

7 Department of Endocrinology, Diabetology and Internal Disease, Medical University in Białystok, Poland

Abstract

Background. In this study we have investigated the effects of type I (insulin-dependent) and II (non-insulin dependent) diabetes mellitus on the specific activity and the output of salivary exoglycosidases: N-acetyl-β- -hexosoaminidase (HEX), and its isoenzymes A and B (HEX A, HEX B), and β-glucuronidase (GLU) in well controlled diabetic patients compared to healthy age-matched controls.
Material and Methods. In the saliva HEX, HEX A, HEX B and GLU were determined according to Marciniak et al. Protein was determined by the Lowry et al. method.
Results. Our results show that in the case of type I diabetes, the significantly increased activity of salivary total HEX is mainly due to the significantly increased HEX A specific activity. Significantly increased HEX specific activity in DM II is an outcome of significantly increased HEX A as well as HEX B specific activities in comparison to the appropriate healthy control. Our results showed a significant increase in the specific activity of GLU in saliva of type II diabetes patients. The output of lysosomal exoglycosidases showed a similar significant increase compared to the healthy control, in both groups of diabetes mellitus patients.
Conclusion. This study has demonstrated that non-insulin dependent diabetes mellitus more strongly modify salivary glands glycoconjugates catabolism, which can be attributed to functional and morphological changes. A significant increase in the outputs of exoglycosidases in saliva of both type diabetes patients once more indicates that special attention should be paid to the oral health of these patients.

Streszczenie

Wprowadzenie.W badaniach porównano wpływ cukrzycy I (insulinozależnej) i II (insulinoniezależnej) typu na aktywność specyficzną i wydzielanie ślinowych egzoglikozydaz: N-acetylo-β-heksozoaminidazy (HEX) i jej izoenzymów A i B (HEX A i HEX B) oraz β-glukuronidazy (GLU) w ślinie pacjentów z uregulowaną cukrzycą typu I i II w porównaniu z dobraną pod względem wieku grupą kontrolną.
Materiał i metody. Aktywność specyficzną HEX, HEX A, HEX B i GLU w ślinie oznaczono metodą Marciniak et al., a stężenie białka metodą Lowry et al.
Wyniki. Wykazano, że w przypadku cukrzycy typu I istotnie zwiększyła się aktywność HEX w ślinie całkowitej, głównie ze względu na istotne zwiększenie aktywności specyficznej HEX A. Istotne zwiększenie aktywności specyficznej HEX w cukrzycy typu II jest wynikiem zarówno istotnego zwiększenia HEX A, jak i HEX B w stosunku do badań kontrolnych. Wykazano także istotne zwiększenie aktywności specyficznej GLU w ślinie pacjentów z cukrzycą typu II. Zaobserwowano podobne zwiększenie wydzielania wszystkich badanych egzoglikozydaz ślinowych w obu typach cukrzycy.
Wnioski. Badanie wykazało, że cukrzyca typu II silniej modyfikuje katabolizm glikokoniugatów w gruczołach ślinowych, co można tłumaczyć zmianami czynnościowymi i morfologicznymi zachodzącymi w śliniankach. Znaczące zwiększenie wydzielania egzoglikozydaz w ślinie pacjentów z cukrzycą obu typów wskazuje na konieczność poświęcenia szczególnej uwagi na zdrowie jamy ustnej tej grupy pacjentów.

Key words

diabetes mellitus, saliva, exoglycosidases.

Słowa kluczowe

cukrzyca, ślina, egzoglikozydazy.

References (29)

  1. Jensen JL, Uhlig T, Kvien TK, Axell T: Characteristics of rheumatoid arthritis patients with selfreported sicca symptoms: evaluation of medical, salivary and oral parameters. Oral Diseases 1997, 3, 254–261.
  2. Kalk WW, Vissink A, Spijkervet FK, Bootsma H, Kallemberg CG, Nieuw Amerongen AV: Sialometry and sialochemistry: diagnostic tools for Sjogren’s syndrome. Ann Rheum Dis 2001, 60, 1110–1116.
  3. Knaś M, Karaszewska K, Szajda SD, Zarzycki W, Dudzik D, Zwierz K: Saliva of patients with Type I diabetes: effect of smoking on activity of lysosomal exoglycosidases. Oral Dis 2006, 12, 278–282.
  4. Mata AD, Marques D, Rocha S, Francisco H, Santos C, Mesquita MF, et al.: Effects of diabetes mellitus on salivary secretion and its composition in the human. Mol Cell Biochem 2004, 20, 1–6.
  5. Mednieks MI, Szczepański A, Clark B, Hand AR: Protein expression in salivary glands of rats with streptozotocin diabetes. Int J Exp Path 2009, 90, 412–422.
  6. Chojnowska S, Kępka A, Szajda SD, Waszkiewicz N, Bierć M, Zwierz K: Exoglycosidase markers of diseases. Biochem Soc Trans 2011, 39, 406–409.
  7. Zwierz K, Zalewska A, Zoch-Zwierz W: Isoenzymes of N-acetyl-beta-hexosaminidase. Acta Biochim Polon 1999, 46, 739–757.
  8. Marciniak J, Zalewska A, Popko J, Zwierz K: Optimization of an enzymatic method for the determination of lysosomal N-acetyl-beta-D-hexosoaminidase and beta-glucuronidase in synovial fluid. Clin Chem Lab Med 2006, 44, 933–937.
  9. Lamster IB, Harper DS, Fiorello LA, Osharin RL, Celenti RS, Gordon JM: Lysosomal and cytoplasmic enzyme activity, cervicular fluid volume, and clinical parameters characterizing gingival sites with shallow to intermediate probing depths. J Periodontol 1987, 58, 614–621.
  10. Zwierz K, Gindzieñski A, Ostrowska L, Stankiewicz-Choroszczucha B: Metabolism of glycoconjugates in human gastric mucosa – a review. Acta Med Hung 1989, 46, 275–288.
  11. Bierć M, Minarowski Ł, Woźniak Ł, Chojnowska S, Knaś M, Szajda SD, et al.: The activity of selected glycosidases in salivary gland tumors. Folia Histochem Cytobiol 2010, 48, 471–474.
  12. Waszkiewicz N, Szajda SD, Jankowska A, Kępka A, Dobryniewski J, Szulc A, et al.: The effect of the binge drinking session on the activity of salivary, serum, urinary beta Hexosaminidase: Preliminary data. Alcohol and Alcoholism 2008, 43, 446–450.
  13. Navazesh M, Christensen C, Brightman V: Clinical criteria for the diagnosis of salivary gland hypofunction. J Dent Res 1992, 71, 1363–1369.
  14. Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Randall RJ: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem 1951, 193, 265–275.
  15. Maciejewski R, Burdan F, Hermanowicz-Dryka T, Wójcik K, Wójtowicz Z: Changes in the activity of some lysosomal enzymes and in the fine structure of submandibular gland due to experimental diabetes. Act Physiol Hung 1999, 86, 127–137.
  16. Wessels I, Jansen J, Rink L, Uciechowski P: Immunosenescence of polymorphonuclear neutrophils. The Scientific World J 2010, 10, 145–160.
  17. Albandar JM, Kingman A, Lamster IB: Cervicular fluid level of beta-glucuronidase in relation to clinical periodontal parameters and putative periodontal pathogens in early – onset periodontitis. J Clin Periodontol 1998, 25, 630–639.
  18. Eley BM, Cox SW: Advances in periodontal diagnosis 7. Proteolytic and hydrolytic enzymes link with periodontitis. Brit Dent J 1999, 184, 323–328.
  19. Zalewska A, Zwierz K, Żółkowski K, Gindzieński A: Structure and biosynthesis of human salivary mucins. Acta Biochim. Polon. 2000, 47, 1067–1079.
  20. Kleinberg I, Westbay G: Salivary and metabolic factors involved in oral malodor formation. J Periodontol 1992, 63, 768–775.
  21. Mandel ID: The functions of saliva. J Dent Res 1987, 66, 623–627.
  22. Mandel ID: The role of saliva in maintaining oral homeostasis. JADA 1989, 119, 298–304.
  23. Tenovuo J: Antimicrobial Agents in Saliva-Protection for the whole body. J Dent Res 2002, 81, 807–809.
  24. Tenovuo J, Pruiti KM: Relationship of the human salivary peroxidase system to oral health. J Oral Pathol 1984, 13, 573–584.
  25. Alliende C, Kwon YJ, Brito M, Molina C, Aguilera S, Perez P, et al.: Reduced sulfatation of muc5b is linked to xerostomia in patients with Sjogren syndrome. Ann Rheum Dis 2009, 67, 1480–1487.
  26. Zalewska A, Pietruska MD, Knaś M, Zwierz K: Niemucynowe białka śliny o wysokim stopniu homologii łańcucha polipeptydowego. Post Hig Med Dośw 2001, 55, 733–754.
  27. Gottschalk A, Fazekas De St Groth S: Studies on mucoproteins. III. The accessibility to trypsin of the susceptible bond in ovine submaxillary gland mucoprotein. Biochim Biophys Acta 1960, 43, 513–519.
  28. Chi AC, Neville BW, Krayer JW, Gonsalves WC: Oral manifestations of systemic disease. Am Fam Physician 2010, 82, 1381–1388.
  29. Siudikiene J, Machiulskiene V, Nyvad B, Tenovuo J, Nedzelskiene I: Dental caries increments and related factors in children with type 1 diabetes mellitus. Caries Res 2008, 42, 354–362.